近日，西北農(nóng)林科技大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院李積勝副教授課題組在Molecular Plant雜志在線發(fā)表了題為“Persulfidation-induced Structural Change of SnRK2.6 Establishes Intramolecular Interaction between Phosphorylation and Persulfidation”的研究論文。生命科學(xué)學(xué)院陳思思（已畢業(yè)），王曉峰（已畢業(yè)）和陜西科技大學(xué)賈紅磊副教授為該論文共同第一作者。該論文是李積勝副教授課題組繼2020年發(fā)表在Molecular Plant雜志發(fā)表硫化氫介導(dǎo)參與脫落酸信號調(diào)控氣孔閉合機制之后的又一力作。
研究首次發(fā)現(xiàn)氣體信號分子硫化氫（Hydrogen sulfide）介導(dǎo)的S-硫巰基化修飾（S-persulfidation）可以改變脫落酸（Abscisic acid）信號通路關(guān)鍵激酶蛋白SnKR2.6的結(jié)構(gòu)，從而提高SnKR2.6轉(zhuǎn)移ATP-γ-phosphate基團的效率，導(dǎo)致激酶活性增強。該研究同時證明，SnKR2.6蛋白關(guān)鍵位點的磷酸化修飾水平可以積極調(diào)控硫化氫介導(dǎo)的硫巰基化修飾。該研究提出的蛋白質(zhì)翻譯后修飾互作機制不僅為蛋白質(zhì)翻譯后修飾研究提供新思路，同時也為植物抗旱調(diào)控理論依據(jù)。
蛋白質(zhì)翻譯后修飾（Post-translational modifications）是一種生物細胞內(nèi)直接且有效的調(diào)控蛋白質(zhì)活性調(diào)控機制。蛋白質(zhì)翻譯后修飾主要通過在氨基酸殘基結(jié)合一些小分子基團，精細調(diào)控蛋白質(zhì)的活性、結(jié)構(gòu)、功能、定位、和蛋白質(zhì)間的相互作用。近年來，隨著蛋白質(zhì)分離技術(shù)和新型質(zhì)譜技術(shù)的不斷發(fā)展，蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)研究取得了較大進展，越來越多的蛋白質(zhì)翻譯后修飾類型被人們所發(fā)現(xiàn)，至使人們對植物蛋白質(zhì)功能調(diào)控有了更新的認(rèn)識。但是，不同種蛋白質(zhì)翻譯后修飾之間是否存在互作，已經(jīng)它們之間的互作機制是亟待研究的重要問題。硫化氫作為一種重要的氣體信號分子在生物體內(nèi)發(fā)揮著重要、多樣且積極的生理作用。硫化氫信號傳遞的主要方式是一種新發(fā)現(xiàn)的蛋白質(zhì)翻譯后修飾，即S-硫巰基化修飾。S-硫巰基化修飾是蛋白質(zhì)特異的半胱氨酸殘基的巰基基團（-SH）與硫化氫共價結(jié)合形成過硫化集團的過程，這種修飾可以改變靶蛋白的生化活性（活化或抑制）、穩(wěn)定性和分子間相互作用等方式調(diào)控靶蛋白的生物學(xué)功能。
該研究對干旱響應(yīng)關(guān)鍵蛋白SnRK2.6的兩種蛋白質(zhì)翻譯后修飾進行研究。利用化學(xué)鉸鏈質(zhì)譜（Chemical cross-linking coupled with mass spectrometry）技術(shù)分析S-硫巰基化修飾改變蛋白結(jié)構(gòu)。C131/137位點的S-硫巰基化修飾會導(dǎo)致SnRK2.6激酶活性環(huán)結(jié)構(gòu)發(fā)生變化。在S-硫巰基化修飾狀態(tài)下，位于激酶活性環(huán)結(jié)構(gòu)的關(guān)鍵磷酸化位點S175會接近ATP-γ-phosphate基團傳遞位點D140，導(dǎo)致γ-phosphate基團傳遞效率提高，最終積極調(diào)控SnRK2.6的分子內(nèi)磷酸化能力。
SnRK2.6激酶蛋白是植物干旱響應(yīng)關(guān)鍵調(diào)控蛋白。通過蛋白質(zhì)翻譯后修飾調(diào)控其活性，進而提高植物干旱抗性具有重要的科學(xué)意義。更重要的是，硫化氫供體NaHS價格便宜，容易獲取，水溶性良好易于被植物吸收?？梢酝ㄟ^葉片施肥的方式，以較低的生長調(diào)控成本提高植物抗旱性。因此，該研究成果具有潛在的市場需求和實用價值。
研究得到國家自然科學(xué)基金，陜西省自然科學(xué)基金和中國博士后科學(xué)基金等項目的資助。
原文鏈接：https://www.cell.com/molecular-plant/fulltext/S1674-2052（21）00268-9
